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促衰變因子（decay accelerating factor,DAF）是Nicholson-Weller等（1981）用正丁醇提取后，再以層析法從人和豚鼠紅細(xì)胞基質(zhì)中純化的一種膜蛋白。因其具有促進(jìn)C3轉(zhuǎn)化酶衷變的活性故名。經(jīng)在還原條件下做SDS-PAGE并以過碘酸-Schiff試劑染色表明，純化的DAF為單鏈膜糖蛋白。人和豚鼠的DAF分了量不同分別為70kDa和60kDa?，F(xiàn)已按白細(xì)胞分化抗原將其歸為CD55。Davitz等（1986）通過用磷脂酰肌醇（PI）特異性的磷脂酶C（PI-PLC）處理人外周血細(xì)胞可釋放DAF的事實探明，DAF是經(jīng)糖磷脂酰肌醇（glycosylphodphatidylinositol,GPI）錨而固定于細(xì)胞膜中的。即糖蛋白的C末端共價結(jié)合于含PI的糖磷脂上，再經(jīng)PI插入細(xì)胞膜脂質(zhì)雙層的外層小葉中。研究表明，膜DAF的遷移率接近于膜類脂的遷移率，比大多數(shù)膜蛋白遷移率高一個數(shù)量級。認(rèn)為這有助于促進(jìn)數(shù)目有限的膜DAF分子與細(xì)胞表面大量的C3b或C4b片段接觸。另外DAF的糖磷脂酰肌醇結(jié)構(gòu)還可能具有轉(zhuǎn)導(dǎo)細(xì)胞信號的作用。

　　除Nicholson-Weller等證實的分子量為70kDa的膜DAF外，Kinoshita等（1987）用Western blotting在人紅細(xì)胞表面還檢出分子量為140kDa的一種膜DAF，稱其為DAF-2。DAF-2在膜上的數(shù)目不足70kDa膜DAF的1/10，但也有促進(jìn)C3b轉(zhuǎn)化酶衰變的活性，也含有GPI錨結(jié)構(gòu)。由于DAF-2的分子量較70kDa的膜DAF大一倍，提示其為膜DAF的二聚體，但用二巰基乙醇或以SDS使基變性，都不能將DAF-2裂解成兩個成分，故DAF-2的結(jié)構(gòu)仍有待進(jìn)一步闡明。另外，近年應(yīng)用兩位點RIA測定法，在血漿、尿液、淚液、唾液、滑膜液和腦脊液，以及組織培養(yǎng)上清中均檢出可溶性的DAF（sDAF），水平的40-400ng/ml范圍。并發(fā)現(xiàn)尿液中的sDAF分子量略低于紅細(xì)胞上膜DAF的分子量，疏水性也較膜DAF小，其抑制細(xì)胞表面C3轉(zhuǎn)化酶內(nèi)在裝配的活性較膜DAF約低100倍，但仍具有促進(jìn)已形成的C3轉(zhuǎn)化酶衰變的作用，效能類似于C4bp。

　　促衰變因子膜DAF廣泛分布于各種血細(xì)胞及其他各處的細(xì)胞上，包括紅細(xì)胞、粒細(xì)胞、單核細(xì)胞、淋巴細(xì)胞（T、B）、血小板、骨髓單個核細(xì)胞、紅細(xì)胞的始祖細(xì)胞，角膜、結(jié)合膜、消化道粘膜、外分泌腺、腎小管、膀胱、子宮粘膜、胞膜、心包及滑膜的上皮細(xì)胞，精子，以及培養(yǎng)的臍靜脈內(nèi)皮細(xì)胞上。但NK細(xì)胞上則缺如。陣發(fā)性血紅蛋白尿（paroxysmal nocturnal hemohlobulinuria,PNH）病人的紅細(xì)胞上也缺少DAF，并以缺乏程度將該病分為三個型。PNH病人的紅細(xì)胞對補體介導(dǎo)的溶血作用高度敏感，就是由于紅細(xì)胞上缺乏DAF及基它含GPI錨的分子而引起的。DAF帶有Cromer抗原。極少數(shù)稱之為Inaba或IFC缺乏的Cromer相關(guān)抗原的個體也缺乏DAF。

　　促衰變因子DAF生物學(xué)活性及生理功能已虱到充分證實。它可保護(hù)宿主細(xì)胞免遭補體介導(dǎo)的溶解破壞。其作用機(jī)理是，DAF不僅可阻止經(jīng)典或替代途徑C3和C5轉(zhuǎn)化酶的裝配，并且可通過誘導(dǎo)催化單位C2a或Bb的快速解離而使已形成的C4、C5轉(zhuǎn)化酶失去穩(wěn)定性，從而抑制補體攻擊單位的活化（圖5-15）。DAF的這種抑制作用于直接結(jié)合在細(xì)胞上的C3、C5轉(zhuǎn)化酶，也即DAF不抑制靶細(xì)胞上正常的補體激活劑如微生物和免疫復(fù)合物。但DAF不能作為I因子裂解C3b和C4b的輔因子而發(fā)揮作用。另外，DAF雖不能阻止C2和B因子（分別通過與C4b或C3b結(jié)合）與細(xì)胞的zui初結(jié)合，但卻可使C2a或Bb由它們結(jié)合的部位解離出來，以而阻止C3轉(zhuǎn)化酶的裝配。