分析 GFP 融合蛋白——在試管中
熒光融合蛋白是研究蛋白質(zhì)定位和細胞動力學的常用工具。這些構建體通常將靶蛋白的全部或至少一個功能域融合到多種類型的報告熒光蛋白中的一種。初來自水母A. victoria的那些被稱為綠色熒光蛋白，或 GFP。使用 GFP 融合蛋白構建體對細胞進行成像很容易，但為了獲得完整的圖像，此類成像數(shù)據(jù)通常與感興趣的蛋白質(zhì)（或蛋白質(zhì)結構域）的其他生化信息相結合。對于此類生化實驗，通常使用允許純化的不同“標簽"域設計第二種融合蛋白。這些額外的體外分析可用于確認“標記"融合構建體的功能，以及提取可能在細胞環(huán)境中形成的多蛋白復合物。缺乏特異性、可靠和有效的試劑限制了 GFP 和相關熒光融合蛋白在細胞生物學研究和直接生化分析中的使用。

GFP-Traps 利用與瓊脂糖珠或磁性瓊脂糖珠偶聯(lián)的超高親和力羊駝抗體片段。這些“納米抗體陷阱"非常適合免疫沉淀、免疫純化和免疫下拉實驗，其純度（和產(chǎn)量）比傳統(tǒng)小鼠單克隆抗體高 10 倍。Nanobody-Trap 與多種源材料兼容，可用于哺乳動物細胞、組織和器官、細菌、酵母甚至植物。這些試劑使您的 GFP 融合成為免疫沉淀、Co-IP、質(zhì)譜、酶活性測量和 ChIP 分析的理想候選者。

M-270 顆粒專為大的融合蛋白和大型蛋白復合物而制造！
GFP-Trap Magnetic Particles M-270 專門設計用于捕獲對于我們的標準 GFP-Trap Agarose 或 Magnetic Agarose 珠而言太大的融合蛋白。更大且尺寸更一致的 M-270 為大量 GFP 融合蛋白在其表面結合提供了充足的空間。與其他 GFP-Trap 試劑一樣快速、清潔——該版本保持了 GFP 融合蛋白及其相互作用因子的簡單一步分離，因此您的實驗室不會有任何損失。

M-270 是無孔的固體顆粒，配體偶聯(lián)在其表面上。出于這個原因，所有大小的 GFP 標記蛋白——包括非常大的 GFP 標記蛋白 (150+ kDA)——和多聚體都與 GFP-Trap Magnetic Particle M-270 結合。這種免疫純化試劑甚至適用于蛋白質(zhì)復合物，包括：i) 龐大的蛋白質(zhì)，以及 ii) 二級或三級伙伴。無論結合什么，珠子都可以在多種條件下有效地進行免疫沉淀。

看看研究人員對 GFP-Trap M-270 的評價！

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你實驗室喜歡的味道是什么？
Nanobody-Trap 是與單價基質(zhì)（瓊脂糖珠、磁性顆粒）偶聯(lián)的高質(zhì)量結合蛋白，用于對許多融合蛋白進行生化分析和

他們的互動伙伴。不同的格式允許您進行大量的實驗。流行的形式是與瓊脂糖珠相連的納米抗體陷阱。瓊脂糖珠提供

大的結合能力和小的背景，同時仍然易于使用。如果自動化對您的實驗室很重要，那么磁性瓊脂糖顆粒是一個不錯的

選擇。對于巨大的融合蛋白（超過 150 kDa）或較大的蛋白質(zhì)組裝的一部分，選擇連接到 M-270 珠子的納米抗體陷阱。純化的蛋白質(zhì)復合物與質(zhì)譜等廣泛的下游分析兼容。

Nanobody-Traps 已經(jīng)檢查了超過 50 種熒光蛋白，點擊查看！

駱駝科單域抗體就像類固醇上的 IgG

被稱為駱駝科的動物家族（駱駝、美洲駝和羊駝）產(chǎn)生沒有輕鏈的功能性抗體，即所謂的“重鏈"抗體。這些、重鏈抗體通過單個可變結構域識別并結合其抗原。當從它們的羧基尾部切下時，這些桶狀結構 (2×3 nm) 非常小、天然存在且完整的抗原結合

片段 (MW 為 13 kDa)。這些稱為納米抗體的片段具有高特異性、低納摩爾范圍內(nèi)的親和力和亞納摩爾范圍內(nèi)的解離常

數(shù)（通常比小鼠 IgG 好 10 到 100 倍）的特點。納米抗體的緊湊尺寸使其在高達 70°C 的溫度下極為穩(wěn)定，即使在

2M NaCl 或 0.5% SDS 中也能發(fā)揮作用。這些小而強大的抗體片段可用于各種*的應用。他們將打開您的研究可能性。