在ATCC細(xì)胞一項(xiàng)新的研究中，來(lái)自德國(guó)癌癥研究中心、海德堡大學(xué)分子生物學(xué)中心、科隆大學(xué)和美國(guó)賓夕法尼亞州立大學(xué)的研究人員研究了一種在蛋白合成中發(fā)揮著至關(guān)重要作用的分子伴侶（molecular chaperone, 也被稱作伴侶蛋白）的作用機(jī)制。他們證實(shí)蛋白合成的速度與分子伴侶Ssb的功能相關(guān)聯(lián)。這種控制合成速度的信息儲(chǔ)存在細(xì)胞的遺傳密碼中，因而確保合成功能性蛋白的效率和度zui大化。相關(guān)研究結(jié)果近期發(fā)表在Cell期刊上，論文標(biāo)題為“Profiling Ssb-Nascent Chain Interactions Reveals Principles of Hsp70-Assisted Folding”。論文通信作者為Bernd Bukau教授和Günter Kramer博士。

每個(gè)細(xì)胞含有上千種不同的蛋白，每種蛋白在有機(jī)體中具有特定的功能。蛋白合成的藍(lán)圖儲(chǔ)存在基因中。作為細(xì)胞中的大分子機(jī)器，核糖體讀取這種遺傳信息，并利用它合成較長(zhǎng)的氨基酸鏈。這些所謂的多肽隨后需要“折疊”成三維結(jié)構(gòu)，從而形成功能性蛋白。蛋白合成是高度復(fù)雜的，容易出現(xiàn)錯(cuò)誤，因此被稱作分子伴侶的分子折疊輔助者監(jiān)管和指導(dǎo)這個(gè)至關(guān)重要的過(guò)程。

在多肽合成期間，一些分子伴侶直接結(jié)合到核糖體上，協(xié)助折疊。然而，在此之前，人們對(duì)這些與核糖體結(jié)合的分子伴侶如何識(shí)別正在生長(zhǎng)的蛋白和協(xié)助這種折疊過(guò)程，哪些蛋白與分子伴侶接觸以及蛋白合成速度是否適應(yīng)這種折疊輔助者的功能，知之甚少。

這些研究人員利用酵母熱休克蛋白Hsp70作為模型深入研究了這些問(wèn)題。他們的研究著重關(guān)注分子伴侶Ssb，即無(wú)處不在的Hsp蛋白家族中*地與核糖體直接接觸并且在蛋白合成過(guò)程的早期參與這種過(guò)程的成員。在一系列實(shí)驗(yàn)中，他們對(duì)新合成蛋白的折疊獲得全新的認(rèn)識(shí)。

這種與核糖體結(jié)合的Ssb Hsp70分子伴侶結(jié)合到大約70%的新合成的細(xì)胞蛋白上，包括很多在折疊前必須首先被運(yùn)送到細(xì)胞的另一個(gè)區(qū)域中的蛋白。除了作為一種折疊輔助者發(fā)揮作用之外，Ssb在細(xì)胞蛋白運(yùn)送中發(fā)揮著一種新的意料之外的作用。

這種分子伴侶通過(guò)結(jié)合到富含正電荷的非極性的氨基酸的序列片段上，識(shí)別它的正在生長(zhǎng)的蛋白底物。在合成之后，一旦這些識(shí)別基序出現(xiàn)在核糖體的表面上，ATCC細(xì)胞它們就被Ssb結(jié)合上。Ssb因而延緩這種折疊過(guò)程直到合成的多肽足夠長(zhǎng)而能夠以正常的方式進(jìn)行折疊。

這些研究人員吃驚地發(fā)現(xiàn)當(dāng)分子伴侶Ssb Hsp70結(jié)合和保護(hù)新生的多肽時(shí)，核糖體增加蛋白合成速度。他們證實(shí)這種讓合成速度適應(yīng)這種分子伴侶功能的信息儲(chǔ)存在遺傳密碼中，并且并不是由這種分子伴侶本身控制著的。
檢查    磺胺    對(duì)照品    100024-198702        50mg
含量測(cè)定    磺胺甲噁唑     對(duì)照品    100025-199503        50mg
HPLC法含量測(cè)定    磺胺嘧啶    對(duì)照品    100026-200402        100mg
含量測(cè)定    炔諾孕酮    對(duì)照品    100028-199907        100mg
含量測(cè)定    甲萘醌    對(duì)照品    100029-200009        50mg
檢查    甲巰咪唑    對(duì)照品    0030-200504        100mg
ATCC細(xì)胞