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蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)主要取決于結(jié)構(gòu)基
一、氨基酸是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本化學成分
有20種由遺傳密碼所決定的標準氨基酸，根據(jù)側(cè)鏈的化學性質(zhì)，可分為疏水氨基酸〔Ala（A），Val（V），Le u（），lie（互），Phe（F），Pro（P）和Met（M）」、帶電氨基酸［Asp（D），Gin（E），Lys（K）和Arg（R）］、極性氨基酸［Ser（S），Thr（T），Cys（C），Asn（N），Gin（Q），His（H），Tyr（Y）和TrP（W）］以及側(cè)鏈僅有一個氫原子的甘氨酸〔Gly（G）〕。除甘氨酸無絕對構(gòu)型外，其它氨基酸都是手性分子。天然狀態(tài)下的蛋白質(zhì)生物合成僅利用L型氨基酸。在特殊情況下還存在著一些經(jīng)過酶修飾的特殊氨基酸。
二、多肽鏈的形成和主鏈構(gòu)象角
在蛋白質(zhì)生物合成過程中，一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合形成肽鍵，此反應(yīng)在肽鏈的形成過程中不斷重復。肽鏈的順序方向定義為從氨基端到羧基端的方向。肽鏈的每個氨基酸殘基均由側(cè)鏈原子和主鏈原子構(gòu)成。主鏈原子包括一個與側(cè)鏈相連的Ca原子、兩個分別與Ca原子相連的NH基團和C＝O基團。
肽鏈可分為若干個肽單位，即從一個Ca 原子到相鄰的下一個Ca原子為一個肽單位。除了第一和最后一個Ca原子外，每一個Ca原子均屬于兩個這樣的肽單位。肽單位中的所有主鏈原子都處于一個稱之為肽平面的平面內(nèi)，而且鍵長鍵角等立體化學參數(shù)在每個肽單位中都是相同的。側(cè)鏈原子不包括在肽平面中。由于肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，無轉(zhuǎn)動自由度，故每個肽單位僅能繞兩個鍵轉(zhuǎn)動，即Ca-C和N-Ca鍵。繞N-Ca鍵轉(zhuǎn)動的角稱為φ角，繞Ca一C轉(zhuǎn)動的角稱為ψ角，二者均為主鏈構(gòu)象角。當每一個氨基酸殘基的φ和ψ角確定以后，主鏈的構(gòu)象也就隨之確定。
由于立體化學的限制，一個氨基酸殘基的φ角和ψ角的任意組合是不允許的。以ψ 角對φ角作圖，稱為Ramachandran圖。側(cè)鏈僅有一個氫原子的甘氨酸殘基比其它氨基酸殘基可擁有更大范圍的構(gòu)象角，從而允許在蛋白質(zhì)中產(chǎn)生不尋常的主鏈構(gòu)象，這就是為什么在同源蛋白質(zhì)氨基酸殘基序列中，甘氨酸殘基往往是較為保守的原因之一。
三、氨基酸側(cè)鏈可為蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定和功能發(fā)揮提供結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)
兩個位于肽鏈不同部分的半胱氨酸（Cys），如果彼此在空間上互相靠近，則有可能被氧化形成二硫橋。這種反應(yīng)需要一個氧化環(huán)境，二硫橋通常不能存在于胞內(nèi)蛋白中，因為胞內(nèi)蛋白主要處于還原狀態(tài)。但二硫橋在胞外蛋白中則頻繁出現(xiàn)，在真核生物中這種二硫橋的形成發(fā)生于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的腔中。二硫橋可穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。在一些蛋白質(zhì)中，這些二硫橋可把不同的肽鏈連接在一起形成穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)，例如胰島素的A鏈和B鏈即依靠兩個二硫鍵相連接。更通常的情況是分子內(nèi)的二硫橋穩(wěn)定單個多肽鏈的折疊，使蛋白質(zhì)分子不易被降解。對于許多蛋白質(zhì)和酶，人們可以通過定向突變技術(shù)引入二硫鍵的方法，使這些蛋白質(zhì)和酶更穩(wěn)定，以利于工業(yè)化的應(yīng)用，例如對一些醫(yī)藥、食品等工業(yè)所應(yīng)用的催化酶進行改造，提高酶活力和熱穩(wěn)定性等。
疏水性氨基酸殘基的側(cè)鏈可貢獻于形成蛋白質(zhì)分子的疏水內(nèi)核及某些蛋白質(zhì)分子表面間的疏水相互作用。若帶有相反電荷的側(cè)鏈在空間上靠近處于合適的距離，往往較易形成鹽橋，可穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。帶電荷的殘基和極性殘基對于蛋白質(zhì)功能的發(fā)揮往往是必需的。
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